To browse Academia. Log in with Facebook Log in with Google. Remember me on this computer. Enter the email address you signed up with and we'll email you a reset link. Need an account? Click here to sign up. Download Free DOC. Download Free PDF. TEMA 5. Ivan Hurtado Caceres. A short summary of this paper. Download Download PDF. Translate PDF. Enzimas formadas por una parte proteica, llamada apoenzima, y una parte no proteica, denominada cofactor.
Si la temperatura es excesiva, la enzima, cuya estructura es protenica, se desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades, de forma que la actividad enzimtica cesa. Entre estos dos valores extremos se sita un pH en el cual la enzima alcanza una efectividad mxima: es el llamado pH ptimo. Al aumentar la concentracin de sustrato, para una cantidad de enzima constante, la velocidad de la reaccin va aumentando hasta que llega a una velocidad mxima a partir de la cual permanece estable.
Algunos iones favorecen la unin de la enzima con el sustrato; por ejemplo la enzima fosforilasa, que regula la formacin de ATP a partir del ADP y un grupo fosfato H 3PO4 y que se suele representar como Pi fosfato inorgnico , se ve activada por la presencia de iones de magnesio Mg Se unen a la enzima haciendo que disminuya su actividad.
Hay dos formas de inhibicin: o. Los inhibidores la irreversible, en la que el enzima queda inutilizado y la reversible, en la que una vez retirado el inhibidor la actividad puede continuar. Los inhibidores reversibles a su vez pueden ser de dos tipos: Competitivos, si compiten por el centro activo con el sustrato.
No competitivos, si se unen a otra zona distinta. Se pueden diferenciar al aumentar la concentracin de sustrato, que consigue aumentar la velocidad de la reaccin en los primeros pero no en los segundos. Los aminocidos de fijacin de una enzima se disponen en el espacio de forma que puedan establecer enlaces con los radicales de la molcula del sustrato. Tres tipos de especificad:.
Cuando la enzima solo reconoce a un tipo nico de sustrato. Por ejemplo, la ATP D-fructosafosfotransferasa acta solo sobre la D-fructuosa dando D-fructosafosfato, pero no acta sobre la L-fructosa.
De grupo. Cuando la enzima reconoce solamente a un grupo de molculas similares que poseen un tipo determinado de enlace. Por ejemplo, la -glucosidasa acta solo sobre los glcidos en los que aparece el enlace glucosdico. De clase. Cuando la actuacin de la enzima no depende del tipo de molculas, sino solamente del tipo de enlace.
Por ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfatos PO 4 de cualquier tipo de molcula. Algunas enzimas, frente a pequeos incrementos de algunas sustancias, aumentan considerablemente la velocidad de reaccin. Ello da lugar a graficas sigmoideas, es decir en forma de S. Las oxidorreductasas son enzimas que regulan reacciones bioqumicas en las cuales se produce una oxidacin o una reduccin del sustrato.
Las transferasas son enzimas capaces de transferir radicales de un sustrato a otro sin que en ningn momento quede libre dicho radical. Las hidrolasas son enzimas que actan rompiendo enlaces mediante la introduccin la introduccin de los componentes de una molcula de agua, es decir, la adicin de OH y H.
La amidasa ms conocida es la ureasa, responsable de la degradacin de la urea. Las liasas son enzimas que regulan reacciones en las cuales se rompen enlaces C-C, C-N o CO con prdida de grupos y con la aparicin, generalmente, de dobles enlaces. Esta prdida se realiza sin intervencin de agua. Las MUTASAS no todas son enzima que catalizan el cambio de un grupo o radical qumico de una posicin a otra dentro de la misma molcula o, en ocasiones, de una molcula a otra.
Las ligasas o sintetasas son enzimas que unen diferentes molculas y grupos qumicos, almacenando en el enlace covalente formado la energa procedente de la defosforilacin del ATP.
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Depende del lugar donde procede, del ADN. Se descubrieron al hacer trabajos con levaduras.
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